Неконкурентните инхибитори се свързват само с комплекса ензим-субстрат, а не със свободния ензим, и намаляват както kcat, така и Km (намаляването на Km произтича от факта, че тяхното присъствие отдръпва системата от свободния ензим към комплекса ензим-субстрат).
Защо Vmax е намален при неконкурентно инхибиране?
Неконкурентните инхибитори могат да се свързват само с ES комплекса. Следователно, тези инхибитори намаляват Km поради повишената ефективност на свързване и намаляват Vmax, защото пречат на свързването на субстрата и възпрепятстват катализата в ES комплекса.
Защо Km намалява при неконкурентно инхибиране Reddit?
Km изглежда намалява тъй като инхибиторът свързва ES комплекса, което прави да изглежда, че ензимът има по-голям афинитет към субстрата, отколкото всъщност. Vmax също намалява, тъй като скоростта на реакцията е инхибирана.
Защо неконкурентните инхибитори не влияят на км?
Когато се добави неконкурентен инхибитор, Vmax се променя, докато Km остава непроменен. … При неконкурентно инхибиране инхибиторът се свързва с алостерично място и предотвратява извършването на химична реакция на комплекса ензим-субстрат Това не засяга Km (афинитета) на ензима (за субстрата).
Какво прави неконкурентният инхибитор на ензима?
Неконкурентните инхибитори се свързват само с ензимно-субстратния комплекс, а не със свободния ензим. Те изкривяват активния сайт, за да попречат на ензима да бъде каталитично активен, без реално да блокират свързването на субстрата Това не може да се случи с ензим, който действа само върху един субстрат в даден момент.
