Шаперонините се характеризират с подредена структура с двоен пръстен и се намират в прокариоти, в цитозола на еукариотите и в митохондриите Други видове шаперони участват в транспорта през мембраните, например мембрани на митохондриите и ендоплазмения ретикулум (ER) в еукариотите.
Къде се свързват молекулярните шаперони?
Молекулните шаперони взаимодействат с разгънати или частично сгънати протеинови субединици, напр. зараждащи се вериги, излизащи от рибозомата, или разширени вериги, преместени през субклетъчни мембрани.
Какви са примерите за молекулярни придружители?
Пример за шаперон протеини са “протеините на топлинен шок” (Hsps).… Два примера за Hsps са Hsp70 и Hsp60 Hsp70. Протеините Hsp70 chaperone са катализатори за сгъване, които подпомагат много видове процеси на сгъване, като повторно нагъване или неправилно нагъване на агрегирани протеини и сгъване и сглобяване на нови протеини.
Всички клетки имат ли протеини-шаперони?
По същия начин, не всеки молекулен шаперон е протеин на стрес. Както може да се заключи от множеството им функции, молекулярните шаперони са безразборни; те взаимодействат с различни молекули. Те също са повсеместни; те се срещат във всички клетки, тъкани и органи, с много малко известни изключения.
Какво са шаперонните молекули и защо са важни за клетките?
Молекулните шаперони са решението на природата за тези предизвикателства. Те подпомагат други протеини при придобиването и поддържането на техните структури, подпомагат клетъчните процеси и дори свързват активността на протеините със стресовия статус на клетката.
