Как sds се свързва с протеина?

2024 Автор: Fiona Howard | [email protected]. Последно модифициран: 2024-01-10 06:34

SDS се свързва силно с положително заредените и хидрофобните остатъци на протеините чрез своите сулфатни групи и алкилови вериги , съответно^{13 Съответно, той е ценен детергент в областта на структурната биология и изследванията за сгъване/разгъване на протеини.}

Какво прави SDS с протеин?

SDS е амфипатично повърхностно активно вещество. Той денатурира протеините, като се свързва с протеиновата верига със своята въглеводородна опашка, разкривайки нормално заровени региони и покривайки протеиновата верига с молекули на повърхностноактивно вещество. Групата на полярните глави на SDS добавя допълнителна полза към използването на този денатурант.

Как SDS се свързва с аминокиселини?

SDS има хидрофобна опашка, която взаимодейства силно с протеинови (полипептидни) вериги. Броят на SDS молекулите, които се свързват с протеин, е пропорционален на броя на аминокиселините, които съставляват протеина Всяка SDS молекула допринася за два отрицателни заряда, превъзхождащи всеки заряд, който протеинът може да има.

SDS покрива ли протеините?

SDS също покрива протеина с равномерен отрицателен заряд, който маскира вътрешните заряди на R-групите. SDS се свързва сравнително равномерно с линейните протеини (около 1,4 g SDS/1 g протеин), което означава, че зарядът на протеина сега е приблизително пропорционален на неговото молекулно тегло.

Как SDS дава отрицателен заряд на протеина?

SDS е детергент, който съдържа дълга алифатна верига и сулфатна група. Този детергент взаимодейства с денатурирани протеини , за да образува силно отрицателно зареден комплекс (отрицателният заряд, произтичащ от SO₄² − ^{групи от SDS). Протеините първо се денатурират чрез топлина и след това SDS се добавя в голям излишък.}